Biochemie
| Synonym | Akzelerin |
|---|---|
| Molekulare Masse | 350 000 D |
| Syntheseort | Leber, Megakaryozyten, Endothel |
| Halbwertszeit | 12 - 15 Stunden |
| Plasma-Konzentration | 4 - 14 mg/l |
| Normalwerte | 60 - 120 % bzw. 0,6 - 1,2 E/ml |
In seiner aktivierten Form beschleunigt Faktor V als Cofaktor im Prothrombinase-Komplex die Umwandlung des Prothrombins zum Thrombin durch Faktor Xa. Die Aktivierung des Faktor V zum Faktor Va kann durch Thrombin, Faktor Xa und das Gift der Russell´s Viper (Russell’s Viper Venom; RVV) erfolgen. Neben der gerinnungsfördernden Wirkung des Faktors Va ist Faktor V als Cofaktor neben Protein S an der gerinnungshemmenden Wirkung des aktivierten Protein C (APC) beteiligt.
Klinische Bedeutung
Ein homozygoter hereditärer Faktor V-Mangel ist sehr selten, die heterozygote Form tritt dagegen häufiger auf. Neben einem echten Mangel existieren auch veränderte Faktor V-Moleküle (Dysformen). Ein erworbener Faktor V-Mangel tritt als Folge von Lebererkrankungen, von Verbrauchs- und Verlustkoagulopathien, von hyperfibrinolytischen Zuständen und bei chronisch myeloischer Leukämie auf. Erhöhte Faktor V-Spiegel als Folge einer Thrombin-Aktivierung können während Phase I einer Verbrauchskoagulopathie, bei akuten Thrombosen, in der postoperativen Phase sowie bei Entzündungen beobachtet werden.
Indikation
- Diagnose und Verlaufskontrolle einer Verbrauchskoagulopathie
- Verdacht auf einen hereditären Faktor V-Mangel bei Blutungen unklarer Ursache
- Verdacht auf Faktor V-Inhibitoren
- Verdacht auf pseudohomozygote APC-Resistenz bei Kombination von Faktor V-Mangel und FV:Q506
Literatur
- Roberts HR, Foster PA. Inherited disorders of prothrombin conversion. In Colman RW, Hirsh J, Marder VJ, Salzman EW: Haemostasis and Thrombosis. Basic Principles and Therapy, 2nd ed. Lippincott, Philadelphia, 162, 1987.
- Ortel TL, Kane WH. Factor V. In: High KA, Roberts HR (eds.) Molecular Basis of thrombosis and hemostasis. New York, Marcel Dekker 119-146, 1995.
- Mann KG et al. Cofactor proteins in the assembly and expression of blood clotting enzyme complexes. Ann Rev Biochem 57, 915-956, 1988.
- Guasch JF et al. Molecular characterization of a type I quantitative factor V deficiency in a thrombosis patient that is pseudohomozygous for activated protein C resistance. Thromb Haemost 77, 252-257, 1997.
- Kalafatis M et al. Phenotype and genotype expression in pseudohomozygous factor V Leiden. The need for phenotype analysis. Arterioscler Thromb Vasc Biol 19, 336-342, 1999.
- Hoekema L et al. Human Factor Va1 and Factor Va2: Properties in the Procoagulant and Anticoagulant Pathways. Biochemistry 36, 3331-3335, 1997.